Influence des traitements thermiques sur la structure et quelques propriétés physico-chimiques et fonctionnelles des protéines de pois Bambara

Abstract

Le pois Bambara (Vigna subterranea (L.) Verdc) légumineuse sous utilisée d’origine africaine, peut être considérée comme une matière première importante pour diverses applications industrielles en tant qu'ingrédient nutritionnel et fonctionnel. Le but de ce travail était d’étudier la dynamique moléculaire et fonctionnelle des protéines de pois Bambara en fonction des traitements thermiques. Des graines de pois Bambara, on a extrait des protéines dont les propriétés physico-chimiques et fonctionnelles ont été évaluées tant sur la farine que sur l’isolat protéique. L’influence des traitements thermiques à différents pH sur les propriétés physico-chimiques et fonctionnelles des protéines extraites a été ensuite étudiée. Et nous avons analysés les changements structuraux des protéines de l’isolat suivant des traitements thermiques aux pH 4, 7 et 9 par spectroscopie de fluorescence et par analyse in silico. L’analyse compositionnelle de l’isolat protéique a révélé 81,28 % de protéines et une teneur en lipides de (6,17 %). Le traitement thermique à différents pH sur les propriétés physico-chimiques et fonctionnelles de l'isolat protéique a montré une hydrophobicité plus élevée à pH 4 et plus faible à pH 9. Cependant, le traitement thermique a diminué la solubilité de la protéine aux pH 4 et 7 et l'a augmentée à 100 °C, pH 9. Pour la capacité émulsifiante, elle est plus élevée à 80 °C, pH 9, tandis que la stabilité émulsifiante est plus élevée à pH 4. Le traitement thermique à différents pH sur l’isolat protéique met en évidence des structures secondaires (feuillets β et hélice α) très compactes dans des proportions supérieures à 75 % (à pH 9 et 50 °C). De plus, un déploiement partiel, une dissociation des sous-unités et une agrégation des protéines ont été observés aux différentes valeurs de pH. L’analyse des changements structuraux : d’une part par fluorescence intrinsèque, a mis en évidence un décalage rouge de 5,5 nm lorsque le pH a augmenté de 7 à 9 tandis qu'un décalage bleu de 4,5 nm a été constaté lorsque le pH a diminué de 7 à 4. Le diagramme de phase aux pH 4 et 9 a mis en évidence 2 conformations de la protéine. À pH 7, deux transitions de conformations se sont produites, avec formation d’un intermédiaire suivie d’une dissociation des sous-unités. Les réarrangements structurels ont modifié l’exposition des résidus de Trp et de Tyr, comme observés par l’excitation des spectres synchrones à pH 4. Par ailleurs, l’analyse in silico des changements structuraux a révélé une modification structurelle importante de la viciline (dissociation des trimères à 70 °C et repliement des monomères dissociés à 100 °C). En définitive, les isolats protéiques chauffés peuvent servir comme ingrédients fonctionnels dans : les produits laitiers, l’industrie carnée, les boissons et produits de pâtisseries. Cette étude permettra d'optimiser la formulation et l'application industrielle de l’isolat protéique en tant qu'ingrédient fonctionnel selon le type de produits alimentaires souhaités.